Produk

Fmoc-Sar-OH.H2O ialah bentuk sarkosin (N‑methylglycine) yang dilindungi Fmoc, dibekalkan sebagai bentuk kristal monohidrat. Sarcosine ialah asid amino beralkilasi N paling ringkas, menampilkan kumpulan amino sekunder (—NH—) sebagai ganti kumpulan amino primer yang terdapat dalam asid α-amino standard. Perbezaan struktur ini secara asasnya mengubah tingkah laku konformasi peptida yang mengandungi sarkosin: kumpulan N-metil menyekat fleksibiliti tulang belakang, mengurangkan kecenderungan untuk ikatan hidrogen, dan memberikan keutamaan struktur sekunder unik yang tidak boleh diakses dengan sisa asid amino konvensional.

Fmoc-N-Me-Trp(Boc)-OH (N-α-(9-Fluorenylmethoxycarbonyl)-N-α-methyl-N-in-tert-butoxycarbonyl-L-tryptophan, CAS 197632-75-0) ialah pepejal N-metilasi N-metilasi sirivatif sintetik yang direka bentuk berasaskan N-metilasi sirivatif triptofan. (SPPS). Molekul tersebut menggabungkan tiga ciri struktur utama: kumpulan Fmoc yang melindungi fungsi α-amino, kumpulan N-metil pada α-nitrogen, dan kumpulan Boc yang melindungi nitrogen indole rantai sisi triptofan.

Fmoc-Asp(OMpe)-OH (N-α-Fmoc-L-asid aspartik β‑3‑methylpent‑3‑yl ester) ialah terbitan asid L‑aspartik yang dilindungi Fmoc yang mengandungi kumpulan sideing β‑3‑metilpent‑3‑dilindungi secara sterik Kompaun ini dibangunkan secara khusus sebagai alternatif lanjutan kepada standard Fmoc‑Asp(OtBu)‑OH untuk digunakan dalam sintesis peptida fasa pepejal Fmoc (SPPS), di mana rawatan piperidine berulang semasa penyahlindungan Fmoc sebaliknya boleh mencetuskan pembentukan produk sampingan berkaitan aspartimide, Asp‑G yang meluas pada residu aspartyl‑, dan terutamanya dalam aspartyl‑Sp. Urutan Asp‑Thr.

Fmoc-TmbGly-OH ialah terbitan glisin dwi-dilindungi khusus yang menampilkan kumpulan 2,4,6-trimethoxybenzyl (Tmb) pada nitrogen amida tulang belakang, sebagai tambahan kepada kumpulan pelindung Fmoc labil asas pada amina terminal. Inovasi struktur ini meletakkan Fmoc-TmbGly-OH sebagai ahli keluarga kumpulan pelindung tulang belakang berasaskan benzil, yang merangkumi analog 2,4-dimethoxybenzyl (Dmb) dan 2-hydroxy-4-methoxybenzyl (Hmb). Dalam sintesis peptida fasa pepejal Fmoc (SPPS) asli bagi peptida yang mengandungi glisin, fleksibiliti konformasi glisin yang tinggi menjadikan rantai peptida terdedah kepada pengagregatan antara molekul pada sokongan pepejal — membawa kepada penyahlindungan yang tidak lengkap, kinetik gandingan yang perlahan dan akhirnya peptida mentah dan peptida rendah. Fmoc-TmbGly-OH menangani cabaran ini melalui perlindungan tulang belakang strategik yang mengganggu pengagregatan hidrofobik semasa pemasangan rantai, manakala labiliti asid yang dipertingkatkan (dibelah dengan TFA serendah 7%) menandakan peningkatan strategik daripada Fmoc-(Dmb)Gly-OH, yang membolehkan penyahlindungan ortogonal terpilih untuk sasaran peptida yang kompleks dan tinggi.

Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-methoxytrityl-L-lysine) ialah terbitan lisin yang dilindungi secara ortogon yang menampilkan kumpulan pelindung 4-methoxytrityl (Mmt) yang sangat tahan asid pada rantai sisi ε‑amino. Molekul itu terdiri daripada kumpulan Fmoc yang labil bes yang dipasang di terminal α‑amino, kumpulan methoxytriyl yang besar dan kaya elektron yang melindungi ε‑amina rantai sisi lisin, dan α‑karboksilat percuma untuk gandingan. Kumpulan Mmt adalah jauh lebih tahan asid daripada kumpulan pelindung tradisional seperti Boc atau Trt, dan boleh dialih keluar secara selektif dalam keadaan berasid yang sangat ringan (1% TFA dalam DCM) yang meninggalkan semua kumpulan pelindung tahan asid piawai yang lain utuh. Kepekaan asid yang luar biasa ini menjadikan Fmoc-Lys(Mmt)-OH sebagai blok binaan yang sangat baik untuk sintesis peptida bercabang, peptida kitaran dan konjugat peptida pelbagai fungsi kompleks melalui sintesis peptida fasa pepejal Fmoc.

Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-N-ε-acetyl-L-lysine) ialah terbitan lisin yang diubah suai secara unik di mana kumpulan ε-amino bagi rantai sisi lisin dilindungi oleh kumpulan asetil (Ac). Kumpulan Fmoc pada fungsi α-amino dialih keluar di bawah keadaan asas standard (20% piperidine dalam DMF) semasa pemasangan rantai peptida, manakala kumpulan ε-asetil kekal stabil sepanjang keseluruhan proses Fmoc SPPS dan penyahlindungan global pengantaraan TFA terakhir. Pengubahsuaian ini membolehkan pengenalan langsung residu N-ε-acetyl-lysine ke dalam peptida sintetik, yang sangat berharga untuk mengkaji interaksi protein-protein yang bergantung kepada asetilasi, pengiktirafan enzim-substrat, dan laluan isyarat epigenetik di mana asetilasi lisin memainkan peranan pengawalseliaan yang kritikal.